(1) Discuta as diferenças
entre um aminoácido básico e outro ácido em termos das formas iônicas que
prevalecem em:
(a)
pH ácido
(b)
pH neutro
(2) A anemia falciforme é o
resultado da mutação nas cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido
glutamato é substituído pelo aminoácido valina.
Considerando que é aplicado um campo elétrico em amostras de dois
pacientes, identificado na Figura 1, a
amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta mutante.
OBSERVAÇÃO: O glutamato é um aminoácido com um grupo carboxílico adicional. A valina possui os grupos amino e carboxilo característicos de qualquer aminoácido.
JUSTIFIQUE
SUA RESPOSTA.
(3) Marque a opção correta.
Considerando as proteínas, pode-se dizer que:
(a)
sua estrutura secundaria não é determinada por uniões de pontes de hidrogênio.
(b)
a desnaturação protéica não altera a estrutura quaternária ou terciária.
(c) a hemoglobina é um exemplo de proteína com estrutura
quaternária.
(d) a conformação alfa-hélice é estruturalmente idêntica a
conformação beta-folha
pregueada.
(4) Marque a opção correta.
As reações espontâneas:
(a)
acontecem rapidamente.
(b) possuem um Delta G > 0.
(c) podem acontecer sem necessidade de aporte de energia.
(d) são reações endergônicas.
(5) Marque a opção correta. A
equação de Michaelis-Menten:
(a)
é representado por um gráfico de Vmax versus [Substrato].
(b) relaciona a taxa de degradação do complexo ES com o [Substrato].
(c) é representada por um gráfico de Km versus [Substrato].
(d) gera uma curva com uma assimptota quando é representada a
velocidade de reação em função do [Substrato].
(6) Explique os significados
dos parâmetros da equação de Michaelis-Menten.
(7) Marque a opção correta.
Uma característica distintiva das enzimas alostéricas é que:
(a)
não respondem a inibidores.
(b) carecem de sítios ativos.
(c) respondem com mudanças conformacionais quando determinadas
moléculas se unem em sítios ativos diferentes do sítio ativo.
(d) elas não possuem sítio ativo.
(8) Marque a opção correta.
No caso das enzimas, pode-se dizer que:
(a)
a alteração do valor de Km de uma enzima não vai refletir em mudanças na afinidade
desta enzima pelo seu substrato.
(b)
os inibidores competitivos não alteram a afinidade de uma enzima pelo seu
substrato.
(c) não existem inibidores que possam alterar a velocidade máxima
de reação de uma enzima.
(d) nas enzimas alostéricas, acontecem mudanças na conformação do
seu sitio ativo, o que aumenta sua eficiência catalítica.
(9) Conecte com setas, os nomes
detalhados na primeira coluna com aqueles listados na segunda coluna.
(a)
Afinidade da enzima pelo substrato
|
(1) Km
|
(b)
Enzimas alostéricas
|
(2)
Sítio
ativo
|
(c)
Complexo enzima-substrato
|
(3)
Estado
tenso e relaxado
|
(d)
Enzimas como catalizadores biológicos
|
(4)
Diminuição da energia livre de ativação
|
(10) Responda F para falso e V para verdadeiro, nas afirmativas:
a) ( ) As enzimas alostéricas
possuem sítios de ligação para as moléculas moduladoras, localizadas no seu sítio
ativo.
b) ( ) As enzimas alostéricas tem
uma alta eficiência catalítica com baixas concentrações de substrato .
c) ( ) As enzimas, cinase e
fosfatase catalisam, respectivamente, a adição e a remoção de grupos fosfato à
resíduos específicos nas cadeias peptídicas de certas enzimas alterando sua
atividade .
d) ( ) A velocidade máxima de
reação está relacionada a quantidade de moléculas de enzima presente em solução.
Observação: é necessário à justificativa de todas as questões de múltipla escolha.
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