Respiração Celular-β-oxidação

β-oxidação dos ácidos gordos

A maior parte da reserva energética do organismo encontra-se armazenada sob a forma de triacilglicéridos. Estes podem ser hidrolizados por lipases a glicerol e ácidos gordos:

O glicerol pode seguir para a glicólise depois de oxidado a dihidroxiacetona fosfatada na face externa da membrana interna da mitocôndria. Os dois electrões libertados nesta oxidação são recebidos pela ubiquinona (Q), que os transfere para a cadeia transportadora de electrões.

Os ácidos gordos terão um destino diferente: a β-oxidação, que ocorre na mitocôndria. Antes de entrarem na mitocôndria, os ácidos gordos são activados. A reacção de activação ocorre no citoplasma, e consiste na sua transformação em acil-CoA. Como sabemos do ciclo de Krebs, as ligações tioéster são muito energéticas: para a fazer, um ATP é hidrolizado a AMP (equivalente à hidrólise de 2 ATP em 2 ADP).

A membrana da mitocôndria é impermeável aos acil-CoA. Para entrarem na mitocôndria estes reagem com um aminoácido "especial", a carnitina, libertando a coenzima A. A carnitina esterificada é transportada para dentro da mitocôndria por um transportador específico. Dentro da mitocôndria, a carnitina transfere o grupo acilo para uma outra molécula de CoA. A carnitina livre volta então para o citoplasma através do transportador. Note que neste processo não existe transporte de CoA para dentro da mitocôndria: as reservas citoplasmática e mitocondrial de CoA não se misturam.

A b-oxidação dos ácidos gordos consiste num ciclo de 3 reacções sucessivas, idênticas à parte final do ciclo de Krebs: desidrogenação, hidratação da ligação dupla formada e oxidação do álcool a uma cetona:

Por acção da enzima tiolase, liberta-se acetil-CoA, e um acil-CoA com menos dois carbonos que o acil-CoA original.

A repetição do ciclo permite a degradação total de um ácido gordo de cadeia par em acetil-CoA, que pode entrar no ciclo de Krebs, onde é completamente oxidado a CO₂. É por isso impossível utilizar acetil-CoA para produzir oxaloacetato para (a partir deste), realizar a gluconeogénese.

Os ácidos gordos insaturados seguem um percurso semelhante, embora novas enzimas sejam necessárias para a oxidação na proximidade da ligação insaturada. No caso desta ligação se localizar num carbono ímpar, intervém a Δ³, Δ²-enoil-CoA isomerase. Esta enzima transfere a ligação dupla do carbono 3 para o carbono 2, permitindo a continuação da β-oxidação. Neste ciclo de β-oxidação não se forma FADH₂.

No caso da ligação dupla se localizar num carbono par, é necessária a intervenção da 2,4-dienoil-CoA reductase: a presença das ligações duplas conjugadas faz com que a reacção de hidratação tenha mais tendência a ocorrer no carbono 4 do que no carbono correcto (2). A 2,4-dienoil-CoA reductase transforma as ligações conjugadas Δ⁴, Δ² numa única ligação dupla Δ³. Os electrões necessários para esta conversão provêm do NADPH. O processo continua seguidamente de forma análoga à oxidação de ácidos gordos insaturados em carbono ímpar.

Um ácido gordo de cadeia ímpar dá origem, na última ronda do ciclo a acetil-CoA e propionil-CoA. Para que este possa ser utilizado pelo ciclo de Krebs, é necessário adicionar-lhe um átomo de carbono, o que é feito por carboxilação. O metilmalonil assim formado é então rearranjado a succinil-CoA, numa reacção assistida pela cobalamina (a vitamina B₁₂).

O succinil-CoA, além de ser um intermediário no ciclo de Krebs, é um precursor do hemo. Uma deficiência em vitamina B₁₂ resulta por isso na dificuldade de sintetizar hemo, i.e., no desenvolvimento de anemia perniciosa. Esta doença é o resultado da dificuldade de sequestrar cobalamina a nível do estômago, e surge em indivíduos predispostos em idade avançada. Antes dos modernos meios de produção de cobalamina, o tratamento consistia na ingestão diária de quantidades razoáveis de fígado cru, que é bastante rico nesta vitamina. O aparecimento da doença quase só em indivíduos idosos é uma consequência do facto de termos no fígado uma reserva de B₁₂ suficiente para cerca de 3-5 anos, pelo que deficiências na sua absorção têm um efeito muito retardado.

O succinil-CoA é oxidado pelo ciclo de Krebs a malato, que depois de passar para o citoplasma pode ser utilizado na gluconeogénese. No citoplasma pode também ser descarboxilado a piruvato pela enzima málica, com produção simultânea de NADPH:

O piruvato pode entrar na mitocôndria, e ser completamente oxidado a CO₂ pelo ciclo de Krebs.

Degradação peroxissomal de ácidos gordos

Os peroxissomas são pequenos organelos onde decorre a b-oxidação de ácidos gordos de cadeia longa, de forma a facilitar a sua degradação subsequente pela mitocôndria. As principais diferenças entre os dois processos são:

• os ácidos gordos difundem-se livremente para dentro do peroxissoma, não precisando de ser transportados pela carnitina. Os produtos de oxidação seguem para a mitocôndria, depois de esterificarem a carnitina.
• a oxidação do acil CoA não é feita pelo FAD, mas pelo oxigénio, produzindo peróxido de hidrogénio.

• A tiolase peroxissomal é praticamente inactiva com acil-CoA com menos de 8 carbonos. Por isso, a degradação de ácidos gordos no peroxissoma é incompleta.

Síntese de corpos cetónicos (Cetogénese)

Uma grande quantidade do acetil-CoA produzido pela b-oxidação dos ácidos gordos nas mitocôndrias do fígado é convertida em acetoacetato e b-hidroxibutirato (também denominados corpos cetónicos). Estes compostos podem ser usados pelo coração e pelos músculos esqueléticos para produzir energia. O cérebro, que normalmente depende da glucose como fonte de energia, pode também utilizar corpos cetónicos durante um jejum prolongado (maior do que 2-3-dias). A síntese de corpos cetónicos começa pela condensação de duas moléculas de acetil-CoA, para formar acetoacetil-CoA:

A condensação de outra molécula de acetil-CoA produz 3-hidroxi-3-metil-glutaril-CoA (HMG-CoA). Esta reacção é idêntica, no seu mecanismo, à condensação do oxaloacetato com o acetil-CoA para formar citrato, que ocorre no ciclo de Krebs.

O HMG-CoA é então degradado a acetoacetato e acetil-CoA:

O acetoacetato assim produzido passa para a corrente sanguínea e é distribuído pelos tecidos. Uma vez absorvido, reage na mitocôndria com o succinil-CoA, produzindo succinato e acetoacetil-CoA, que pode ser clivado em duas moléculas de acetil-CoA.

Síntese de ácidos gordos

Em situações de abundância de acetil-CoA, o fígado e o tecido adiposo sintetizam ácidos gordos. O processo de síntese apresenta bastantes semelhanças com o inverso da b-oxidação, mas também tem diferenças importantes:

• ocorre no citoplasma, e não na mitocôndria.
• usa NADPH como fonte de electrões
• o transportador de grupos acilo é a ACP (Acyl Carrier Protein), e não a coenzima A.

A síntese de ácidos gordos é feita a partir de acetil-CoA. No entanto, o processo é endergónico, pelo que o acetil-CoA deve ser previamente activado. Este é portanto carboxilado pela acetil-CoA carboxilase, uma enzima que tal como as outras carboxilases (p.ex., do piruvato ou do propionil-CoA possui biotina:

O malonil é então transferido para a proteína transportadora de acilos (ACP), dando a origem a malonil-ACP. Este será então condensado com acetil-ACP (sintetizado de forma semelhante a partir de acetil-CoA).

Em animais, todos os passos da síntese do ácido palmítico (o ácido gordo saturado com 16 carbonos) são catalizados pela sintase dos ácidos-gordos, uma enzima bastante grande que leva a cabo todas as reacções seguintes desta via. O butiril-ACP produzido na primeira reacção vai ser transformado em butil-ACP. A sequência de reacções é o inverso da que ocorre na b-oxidação, i.e., redução, desidratação e hidrogenação:

O butil-ACP pode então condensar com outra molécula de malonil-ACP. O ciclo repete-se sete vezes, até se formar palmitoil-ACP, que por hidrólise produz ácido palmítico. A estequiometria da síntese do ácido palmítico é portanto:

Acetil-CoA + 7 Malonil-CoA + 14 NADPH + 7 H⁺ ---> palmitato + 7 CO₂ + 14 NADP⁺ + 8 CoA + 6 H₂O

Ácidos gordos insaturados ou de cadeia mais longa são produzidos a partir do ácido palmítico por acção de elongases e desaturases.

Note que a síntese de ácidos gordos ocorre no citoplasma, ao passo a a síntese de acetil-CoA ocorre na mitocôndria. É por isso necessário transportar acetil-CoA para o citoplasma. Isto é feito pelo sistema de transporte dos ácidos tricarboxílicos, também chamado ciclo do citrato: o citrato formado na mitocôndria por condensação do acetil-CoA com oxaloacetato difunde-se para o citoplasma, onde é clivado pela citrato-liase em acetil-CoA e oxaloacetato, que é depois reduzido a malato, que se pode difundir de volta para a mitocôndria. Por acção da enzima málica, o malato também pode ser usado para produzir parte do NADPH necessário para a síntese dos ácidos gordos. O restante NADPH deve ser produzido pela via das pentoses-fosfato.

Respiração Celular-Sistema de Lançadeiras

Lançadeira malato-aspartato  

• Este sistema usa as moléculas de malato e aspartato para transportar os elétrons e prótons que estão associados ao NADH.H+ no citoplasma da célula. Este sistema de transporte envolve também outras moléculas normalmente presentes na matriz mitocondrial e no citoplasma. Você se lembra do oxaloacetato do ciclo do ácido cítrico? Pois é. Um íon hidreto ligado ao NADH+ é transferido para o oxaloacetato, formando malato no citoplasma da célula. 

• A membrana interna mitocondrial tem um transportador de malato do tipo antiporter, que leva o malato do citoplasma para dentro da mitocôndria e, simultaneamente, transporta um α-cetoglutarato da matriz mitocondrial para o citoplasma. Na matriz mitocondrial, o malato volta a oxaloacetato, transferindo o íon hidreto para o NAD+ mitocondrial, formando novamente NADHH+. 

•  Note que apenas o íon hidreto foi transportado. O NAD+ citoplasmático não é capaz de atravessar a membrana interna mitocondrial. O oxaloacetato é convertido em aspartato, que pode, então, sair da mitocôndria por um transportador (antiporter) que, em troca, transfere glutamato do citoplasma para a matriz mitocondrial. 

• A lançadeira malato-aspartato utiliza várias moléculas que também funcionam como intermediários de vias metabólicas importantes, como o oxaloa- cetato e o malato do CAC, por exemplo. Este sistema de transporte permite que os NADHH+ gerados no citoplasma durante a glicólise possam ser usados na CTE que ocorre dentro da mitocôndria. Após este processo, os NADH.H+ reduzidos na glicólise passam a estar disponíveis na matriz mitocondrial para participar da cadeia transportadora de elétrons.

 

Figura 1: lançadeira malato-aspartato

Lançadeira do Glicerolfosfato 

• O segundo caminho para entrada dos elétrons na matriz mitocondrial é a lançadeira do glicerolfosfato ou fosfoglicerol. Neste caso, elétrons e prótons associados aos NADHH+, reduzidos na glicólise, são transferidos para a dihidroxiacetona-fosfato (DHAP), formando o 3-fosfoglicerol no citoplasma. A enzima que catalisa esta reação é a 3-fosfoglicerol desidrogenase. 

• A enzima flavoproteína desidrogenase catalisa a transferência deste hidrogênio para o FADH2. A lançadeira do glicerolfosfato utiliza várias moléculas que também funcionam como intermediários de vias metabólicas importantes, como dihidroxicetona- fosfato, da glicólise, por exemplo.

• Este sistema de transporte permite que os NADHH+ gerados no citoplasma durante a glicólise possam ser usados na CTE que ocorre dentro da mitocôndria. Entretanto, neste caso, os hidrogênios associados ao NADH+ durante a glicólise estarão presentes na mitocôndria na forma de FADH2. 

• Assim, cada NADH.H+ reduzido na glicólise será transformado em FADH2 para participar da CTE na mitocôndria. Neste caso, portanto, temos uma diferença essencial quanto ao saldo de ATPs após a CTE. Lembre que cada NADH.H+ gera energia suficiente para a síntese de 2,5 ATPs, enquanto o FADH2 apenas para 1,5 ATP.
  

 Sobre o trabalho das lançadeiras, responda: 

Por que as lançadeiras são importantes no processo de respiração celular? 

 

O transporte de elétrons mitocondrial ocorreria sem a presença das lançadeiras? Explique.

Questionário - Ciclo de Krebs e Via Glicolítica

1.  Qual a importância da redução do piruvato a lactato para o funcionamento da via
glicolítica em anaerobiose?

2.  Que efeito o APT tem sobre a fosfofrutoquinase e sobre a via glicolítica? Diga qual o
significado metabólico desse efeito.

3.  Explique por que o arsenato é tóxico.

4.  A via glicolítica pode ser dividida em uma fase composta por hexoses e uma fase
composta por trioses. Do ponto de vista energético, o que difere essas duas fases?

5.  Quais os principais pontos de conexão da via glicolítca com outras vias metabólicas?

6.  A bactéria E.coli (coliforme fecal) pode viver na presença ou na ausência de O2. (Sua
necessidade por ATP é a mesma em ambos os casos.) Diga em que situação ela vai
consumir mais glicose para atender essa necessidade e explique porquê?

7.  Correlacione a localização subcelular do ciclo de Krebs com sua
principal função metabólica.

8.  Que semelhança existe entre o ácido lipóico e a coenzima A?

9.  O que você espera que o iodoacetato vá fazer sobre na atividade do complexo
piruvato desidrogenase? Explique o mecanismo desse efeito.

10.  Qual a importância da reação catalisada pelo complexo piruvato desidrogenase no
contexto do metabolismo?

11.  Qual o balanço final do ciclo de Krebs?

12.  Qual a importância do O2 para o funcionamento do ciclo de Krebs?

13.  Que efeito a entrada de unidades acetil tem sobre os níveis dos intermediários do ciclo
de Krebs?

14.  Qual a lógica por trás dos inibidores e dos ativadores do ciclo de Krebs?

15. Escreva a equação bioquímica líquida do metabolismo de uma molécula de glicose pela glicólise e pelo ciclo do ácido cítrico, incluindo todos os cofatores.

Resumo didático - Respiração Celular

Quando ouvimos a palavra respiração, imediatamente a associamos com a troca de gases que ocorre no interior dos alvéolos pulmonares, em muitos animais terrestres, ou nas brânquias, em animais aquáticos: o gás oxigênio passa do ar atmosférico ou da água para o sangue, enquanto o gás carbônico realiza o movimento contrário.

Essa troca de gases, que não ocorre apenas nos animais, mas também em vegetais e em muitos microrganismos, é, no entanto, apenas o início (e também o fim) de um processo por meio do qual se obtém energia e que ocorre no interior das células da maioria dos seres vivos: a respiração celular.

Podemos representar a respiração celular, de forma bastante simplificada, pela seguinte equação química:

• 

Sendo: C₆H₁₂O₆ - glicose e O₂ - gás oxigênio; CO₂ - gás carbônico e H₂O - água

O gás oxigênio é transportado até o interior das células, onde reage com a glicose, molécula proveniente da digestão dos alimentos consumidos pelos animais ou, no caso dos vegetais, produzida durante a fotossíntese.

Essa reação química leva à formação de moléculas de água e gás carbônico - que, por sua vez, será eliminado da célula e transportado pelo sangue ou seiva até sua eliminação para o ambiente.

Esse processo, entretanto, libera a energia contida nas ligações químicas da molécula de glicose, e parte dessa energia é utilizada para a formação de uma substância chamada ATP (Adenosine Triphospate ou trifosfato de adenosina), a partir de ADP (difosfato de adenosina) e P_i (fosfato inorgânico).

A energia liberada durante a respiração celular fica, portanto, armazenada nas moléculas de ATP e, a partir daí, pode ser usada para todas as atividades celulares que requerem gasto energético. Poderíamos, então, completar a equação química da respiração celular da seguinte forma:

• 

Costumava-se admitir a formação de 38 moléculas de ATP durante todo o processo da respiração celular, mas pesquisas mais recentes mostram que, a partir de uma molécula de glicose, formam-se, no máximo, 30 de ATP.

A equação acima ainda é uma simplificação do processo, já que a respiração celular constitui-se de uma série de reações químicas distribuídas em três etapas: glicólise, ciclo de Krebs e fosforilação oxidativa.

• Glicólise

Esta primeira etapa, cujo nome significa quebra da glicose (do grego: glykýs, açúcar elýsis, quebra), ocorre no citoplasma das células. Para que ela ocorra há um gasto inicial de energia (duas moléculas de ATP são consumidas), mas que será reposto, já que, ao final dessa primeira etapa, o resultado é a formação de duas moléculas de ácido pirúvico e 4 moléculas de ATP, havendo, portanto, um saldo energético de 2 ATP.

Além disso, também ocorre a liberação de elétrons energizados e íons H⁺, que são capturados por moléculas de uma substância aceptora de elétrons chamada NAD⁺(Nicotinamide Adenine Dinucleotide), formando duas moléculas de NADH.

O ácido pirúvico passa, então, ao interior das mitocôndrias, organelas celulares onde ocorrem as etapas seguintes.

Figura I: demonstração ilustrativa/didática da via glicolítica     (LEHNINGER, 2003)

• Oxidação do piruvato

Em condições aeróbicas, a maioria das células eucarióticas e várias bactérias oxidam o piruvato, 
produzido na glicólise, a CO₂ e H₂O, em vez de o reduzirem a lactato ou etanol.

Produção de acetil-CoA a partir do piruvato

As moléculas de acetil-CoA são a forma sob a qual o ciclo de Krebs aceita a maior parte 
do seu combustível. 
O piruvato é oxidado a acetil-CoA e CO₂ por um complexo enzimático (3 enzimas) 
denominado complexo piruvato desidrogenase. Este complexo localiza-se na mitocôndria (eucariotas) 
ou no citosol (procariotas).

Figura II: demonstração ilustrativa/didática da oxidação do piruvato

A oxidação do piruvato a acetil-CoA é um exemplo de uma descarboxilação 
oxidativa irreversível. A irreversibilidade da reacção foi demonstrada provando que quando 
se usa CO₂ marcado radioactivamente não é possível obter piruvato com carbono radioactivo.

Além da acetil-CoA e do CO2, esta reacção produz uma molécula de NADH a partir de NAD+.

O complexo piruvato desidrogenase requer a acção de 5 cofactores: tiamina pirofosfato (TPP), 
dinucleótido flavina adenina (FAD), coenzima A (CoA), dinucleótido nicotinamida adenina (NAD⁺) e 
lipoato. 4 vitaminas necessárias na nutrição humana são componente vitais deste sistema: tiamina 
(para TPP), riboflavina (para FAD), niacina (para NAD) e pantotenato (para CoA).

As enzimas componentes do complexo piruvato desidrogenase são: piruvato desidrogenase, 
dihidrolipoil transacetilase e dihidrolipoil desidrogenase. Cada uma destas enzimas está presente 
em múltiplas cópias.

Mutações nos genes que codificam as subunidades deste complexo enzimático, bem como uma 
dieta deficiente em tiamina podem ter consequências graves. Animais carentes de tiamina 
são incapazes de oxidar normalmente o piruvato. 

Isto tem implicações principalmente a nível do cérebro, que normalmente obtém toda a sua energia 
a partir da oxidação da glucose, num processo que envolve necessariamente a oxidação do piruvato. 
Beribéri é uma avitaminose causada por carência de tiamina é caracterizada por uma perda da 
função neuronal. Esta doença é mais frequente nas populações que se alimentam predominantemente 
de arroz branco (polido). É nas cascas do arroz que a maior parte da sua tiamina se encontra.

• Ciclo de Krebs

Na matriz mitocondrial (solução aquosa no interior das mitocôndrias) o ácido pirúvico reage com uma substância chamada coenzima A, dando origem a duas moléculas de gás carbônico e duas de acetilcoenzima A. Esta substância é totalmente degradada numa série de reações denominadas pelo nome genérico de ciclo de Krebs e que têm, como produtos, mais quatro moléculas de gás carbônico, além de elétrons energizados e íons H⁺, que serão capturados por NAD⁺ e por um outro aceptor de elétrons e de hidrogênio chamado FAD (Flavine Adenine Dinucleotide), originando moléculas de NADH e FADH₂. Durante esse processo, formam-se também duas moléculas de GTP (Guanosine triphosphate - muito semelhante ao ATP).

Figura II: demonstração ilustrativa/didática do Ciclo de Krebs   (Table of Contents Lab)

• Fosforilação oxidativa

As moléculas de NADH e FADH₂ provenientes do ciclo de Krebs liberam os elétrons energizados e os íons H⁺. Os elétrons assim liberados - e também aqueles provenientes da glicólise - passam por uma série de proteínas transportadoras (citocromos e quinonas) presentes nas membranas internas da mitocôndria.

A essa série de proteínas dá-se o nome de cadeia respiratória e, durante a passagem através dela, os elétrons perdem energia que é, então, armazenada em moléculas de ATP.

Ao final da cadeia respiratória, os elétrons menos energizados e os íons H⁺combinam-se com átomos provenientes do gás oxigênio, formando seis moléculas de água. Fosforilação oxidativa é a reação em que se formam as moléculas de ATP (26 no máximo) com a energia liberada pelos elétrons durante sua passagem pela cadeia respiratória, tendo o gás oxigênio ao final dela.

Embora o gás oxigênio só participe da fosforilação oxidativa, na sua ausência também não acontece o ciclo de Krebs, razão pela qual dizemos que essas são etapas aeróbicas da respiração celular, enquanto a glicólise é uma etapa anaeróbica. Na ausência desse gás, alguns organismos realizam a fermentação, onde a quebra da glicose forma duas moléculas de ATP e ácido pirúvico, que é transformado em ácido lático ou etanol, dependendo do organismo.

Figura III: demonstração ilustrativa/didática da fosforilação oxidativa

Lista de exercícios-proteínas e enzimas

(1) Discuta as diferenças entre um aminoácido básico e outro ácido em termos das formas iônicas que prevalecem em:

(a)  pH ácido

(b)  pH neutro

(2) A anemia falciforme é o resultado da mutação nas cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido glutamato é substituído pelo aminoácido valina.  Considerando que é aplicado um campo elétrico em amostras de dois pacientes, identificado na Figura 1, a amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta mutante.

OBSERVAÇÃO: O glutamato é um aminoácido com um grupo carboxílico adicional. A valina possui os grupos amino e carboxilo característicos de qualquer aminoácido.

JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.

(3) Marque a opção correta. Considerando as proteínas, pode-se dizer que:

(a) sua estrutura secundaria não é determinada por uniões de pontes de hidrogênio.

(b) a desnaturação protéica não altera a estrutura quaternária ou terciária.

(c) a hemoglobina é um exemplo de proteína com estrutura quaternária.

(d) a conformação alfa-hélice é estruturalmente idêntica a conformação beta-folha pregueada.

(4) Marque a opção correta. As reações espontâneas: 

(a) acontecem rapidamente.                

(b) possuem um Delta G > 0.

(c) podem acontecer sem necessidade de aporte de energia.

(d) são reações endergônicas.

(5) Marque a opção correta. A equação de Michaelis-Menten: 

(a) é representado por um gráfico de Vmax versus [Substrato].         

(b) relaciona a taxa de degradação do complexo ES com o  [Substrato].

(c) é representada por um gráfico de Km versus [Substrato].

(d) gera uma curva com uma assimptota quando é representada a velocidade de reação em função do [Substrato].

(6) Explique os significados dos parâmetros da equação de Michaelis-Menten.

(7) Marque a opção correta. Uma característica distintiva das enzimas alostéricas é que: 

(a) não respondem a inibidores.         

(b) carecem de sítios ativos.

(c) respondem com mudanças conformacionais quando determinadas moléculas se unem em sítios ativos diferentes do sítio ativo.

(d) elas não possuem sítio ativo.

(8) Marque a opção correta. No caso das enzimas, pode-se dizer que:

(a) a alteração do valor de Km de uma enzima não vai refletir em mudanças na afinidade desta enzima pelo seu substrato.

(b) os inibidores competitivos não alteram a afinidade de uma enzima pelo seu substrato.

(c) não existem inibidores que possam alterar a velocidade máxima de reação de uma enzima.

(d) nas enzimas alostéricas, acontecem mudanças na conformação do seu sitio ativo, o que aumenta sua eficiência catalítica.

(9) Conecte com setas, os nomes detalhados na primeira coluna com aqueles listados na segunda coluna.

(a) Afinidade da enzima pelo substrato	(1) Km
(b) Enzimas alostéricas	(2) Sítio ativo
(c) Complexo enzima-substrato	(3) Estado tenso e relaxado
(d) Enzimas como catalizadores biológicos	(4) Diminuição da energia livre de ativação

(10) Responda F para falso e V para verdadeiro, nas afirmativas:

a) (     ) As enzimas alostéricas possuem sítios de ligação para as moléculas moduladoras, localizadas no seu sítio ativo.

b) (     ) As enzimas alostéricas tem uma alta eficiência catalítica com baixas concentrações de substrato .

c) (     ) As enzimas, cinase e fosfatase catalisam, respectivamente, a adição e a remoção de grupos fosfato à resíduos específicos nas cadeias peptídicas de certas enzimas alterando sua atividade .

d) (     ) A velocidade máxima de reação está relacionada a quantidade de moléculas de enzima presente em solução.

Observação: é necessário à justificativa de todas as questões de múltipla escolha. 

Atividade complementar - aminoácidos

1) Defina proteína e d quais são os produtos de hidrólise total de uma proteína.

2) Explicar a existência de milhares de proteínas diferentes uma vez que toda proteína é constituída dos mesmos 20 aminoácidos.

3) Escrever as funções que as proteínas podem desempenhar nas células vivas? Para cada função citada dê um exemplo de uma proteína.

4) Definir aminoácidos.

5) Escrever a fórmula geral de um aminoácido, citando os componentes dessa fórmula.

6) Os aminoácidos encontrados nas proteínas são denominados alfa L aminoácidos. Explicar por que são assim denominados.

7) Explique a diferença entre os aminoácidos. 

8) Classifique os aminoácidos de acordo com a polaridade da cadeia lateral.

9) Defina aminoácidos protéicos, não protéicos, modificados e essenciais.

10)Um aminoácido com um grupo ionizável na cadeia lateral, como por exemplo, a lisina pode apresentar 4 formas iônicas diferentes. Explicar por que. De que depende a predominância de cada forma?

11) De que resulta a carga elétrica total da molécula de aminoácido?

12) Defina, de forma criteriosa, pI de um aminoácido.

13) Defina, de forma criteriosa, como acontece ligação peptídica e descreva como ela é formada.

14) Defina o que é uma cadeia polipeptídica, um oligopeptídio e um polipeptídio.

15) Dada uma cadeia polipeptídica simplificada, assinale os resíduos N e C terminal. ASP-ALA-SER-VAL-HIS-GLI-ALA-MET, Classifique a molécula de acordo com o número de resíduos de aminoácidos. Escrever a fórmula química desse oligopeptídio e assinalae com um círculo os grupos ionizáveis.

Bom estudos!!!

Aminoácidos e peptídeos

Olá turma de bioquímica! Estes são alguns links que estou enviando para auxilio, pois, são arquivos básicos.

1. http://portalcp2.files.wordpress.com/2010/09/aula-25-aminoacidos-peptideos-e-proteinas.pdf
2. http://sistemas.eel.usp.br/docentes/arquivos/5840494/383/2-Aminoacidos.pdf

Reações mais recorrentes do corpo humano

• Reações de oxidação: é um processo que resulta na perda de um ou mais elétrons pelas substâncias (átomos, íons ou moléculas). → seu estado de oxidação altera-se para valores mais positivos.

• Reações de redução: é um processo que resulta em ganho de um ou mais elétrons pelas substâncias (átomos, íons ou moléculas). → seu estado de oxidação atinge valores mais negativos (ou menos positivos).

Figura 1: reação de oxidação-redução

• Reações que formam ou quebram ligações carbono-carbono: uma ligação covalente pode ser quebrada de duas formas gerais. HOMOLITICA- cada átomo deixa a ligação como um radical, levando um dos dois elétrons que mantinha os átomos ligados. HETEROLITICAS- são mais comuns, nas quais um átomo mantém os dois elétrons da ligação (formando um ânion), deixando o outro átomo com um elétron a menos (um cátion). 
• Quando um segundo grupo rico em elétrons substitui o ânion que saiu, uma substituição nucleofílica ocorre. Muitas reações bioquímicas envolvem interações entre nucleófilos, grupos funcionais ricos em grupos em elétrons e capazes de doá-los , e eletrófilos, grupos funcionais deficientes em elétrons, que procuram elétrons. (Lehninger et al., Princípios de Bioquímica 3° edi.)

Figura 2: cisão heterolítica/homolítica

Figura 3: ataque nucleofílico

Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Caros colegas, já está disponível na barra de ferramentas, à direita do blogger, vídeo-aulas sobre aminoácidos, peptídeos e proteínas.

Boas Vindas a todos!!!

Olá galera da disciplina de bioquímica, está é a nossa página de compartilhamentos, bom aproveitamento para nós!!!